可能的原因是移码时发生了小比例的ribosomalframeshift，表达出了类似大小的带myc标签的蛋白。而你的目的片段如果突变出个终止密码子什么的，也可能表达出微量蛋白的。

可能是你的菌污染了，加入IPTG后菌会发生变化比原来的要清一点，但不会粘稠。你可以换用BL21（DE3）试一下。只要你的蛋白含有的稀有密码子不是很多，BL21的效果是相同的。

可能是包涵体形成了，不是不表达，而是蛋白不溶解!

但是还是可见的。如果两个泳道从上到下比较后发现，条带完全一致，在诱导后没有出现明显增粗的条带，则说明表达不成功。需要再回过头来检查是载体构建有问题，还是IPTG加入时间，浓度，诱导时间有问题。

而当有诱导剂（这里指IPTG）存在时，诱导剂可与阻遏蛋白结合，使阻遏蛋白构象发生变化，导致阻遏物从操纵基因O上解离下来，RNA聚合酶不再受阻碍，启动子P开始发生转录，启动反应开始发生转录。在这个操纵子（元）体系中，...

一般是将菌摇到OD600=0.4-0.6，然后加入终浓度1mM的IPTG（这个一般不变，诱导不出来再考虑适当多加点，例如2-5mM），但是诱导时间和诱导温度根据诱导蛋白大小、性质的不同而不同，需要摸索的，你可以做个预实验，隔两个...

iptg诱导蛋白表达的原理解释如下：1、在乳糖操作子的控制下，当乳糖或类似物存在时，结合在操作子DNA上的重pressor蛋白会解离，释放出与之结合的RNA聚合酶，启动目标基因的转录过程。然而，细菌中的天然乳糖可被内源性的β-...

第四步:更换载体还不表达，选择GST、MBP、SUMO、GB1等助溶标签融合表达。另外，当目的蛋白太小或太大时可能都不易表达:小肽易被降解;太长例如大的膜蛋白等表达量往往也很难优化。当然，表达温度以及诱导时间也会对蛋白的...

IPTG诱导后一般为胞内表达。1.检验蛋白的表达：取微量菌液，离心收获菌体，然后用PBS之类重悬，洗涤菌体若干次，加入与菌液等量的PBS，取菌悬液与上样buffer混合，100度3min，取上清上样。对照为未诱导的菌体。2.蛋白...

1诱导时间IPTG诱导时间过长会出现包涵体，诱导时间过短会出现蛋白产率不高。2.诱导温度；IPTG诱导的适宜温度为25℃~30℃，有利于蛋白产率的提高。3，诱导剂浓度：合适的诱导剂浓度可以提高蛋白产率，浓度过高容易出现包涵体。4...