竞争性抑制作用Ki的求解方法①从双倒数图计算出表观米氏常数Kmapp，然后代入Kmapp=Km(1+[I]/Ki)可计算出Ki。②从双倒数图求得各I浓度下的Kmapp值对相应[I]再作图，从再制图的纵截距可直接测得Km，从其横截距可直接...

竞争性抑制：通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。一个竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使得Km增大，而Vmax不变。非竞争性抑制（noncompetitiveinhibition）：抑制剂在酶的活性...

1.作图进行区别竞争性抑制和非竞争性抑制的米氏方程曲线不一样,双倒数曲线也不一样竞争性抑制的抑制分数与抑制剂浓度成正比,而与底物浓度成反比非竞争性抑制的抑制分数与抑制剂浓度成正比,与底物浓度无关2.看抑制剂的...

（1）竞争性抑制类型：酶不能同时与底物和抑制剂结合。动力学特征为：表观米氏常数Km"增加，Vm"不变。（下式中Ki为抑制剂常数，[I]为抑制剂浓度）。(2）非竞争性抑制类型：抑制剂、底物能同时与酶结合，但此复合物不...

1、竞争性抑制作用：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低的作用。特点为：a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位...

1、同位抑制作用抑制剂与酶分子的结合部位基本上和底物与酶分子的结合部位相同或相近。这类抑制剂称为同位抑制剂。2、别位抑制作用抑制剂与酶分子活性中心以外的部位相结合，即通过酶分子空间构象的改变，来影响底物与酶...

酶的可逆抑制分为：竞争性抑制；非竞争性抑制和反竞争性抑制还有不常说的混合型抑制采用v-[S]作图，或者双倒数作图可以解决不可逆抑制Km不变，Vm与抑制剂量成反比，并且增大抑制剂的量可以使反应速度几乎变为0...

(来自:写论文网:酶的竞争性抑制作用实验报告)本实验观察丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响。琥珀酸脱氢酶的活性,在隔绝空气的条件下,可从加入的甲烯蓝褪色情况来观察。COOHCOOH︳︳CH2琥珀脱氢酶CH︳+甲烯蓝———→‖...

使1/v对1/[S]作图，可以获得一条直线。从直线与x轴的截距可以得到1/Km的绝对值；而1/Vmax是直线与y轴的截距。双倒数作图直观、容易理解，为酶抑制研究提供了易于识别的图形。抑制作用的影响竞争性抑制Km值增大，...

表观Vmax/表观Km={Vmax/[（1+[I]）/Ki]}/{Km/[（1+[I]）/Ki]}=Vmax/Km其实双倒数做图也可以看出无抑制剂时的直线和反竞争性抑制剂存在下的直线是平行的.而竞争性抑制剂的直线和非竞争性抑制剂的直线是平行...